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Nadia Krieger

Ciências Biológicas

Biotecnologia
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  • melhoramento de propriedades e desenvolvimento de aplicações de lipases recombinantes utilizando de técnicas de engenharia de proteínas, estratégias de imobilização e engenharia do meio reacional
  • Lipases são versáteis na catálise de reações de esterificação, interesterificação e transesterificação e por isso pertencem a um dos grupos enzimáticos mais importantes utilizados em processos biocatalíticos. Apesar deste grande potencial, o desempenho das enzimas disponíveis, mesmo das comerciais, muitas vezes não é suficiente para que possam ser aplicadas em processos industriais, ou seja, as enzimas não exibem atividade e estabilidade nos meios reacionais normalmente utilizados, em quase ausência de água. Para superar estas dificuldades, são propostas diferentes abordagens para o melhoramento das propriedades de lipases recombinantes: (i) utilização de técnicas de engenharia de proteínas, (ii) desenvolvimento de processos de imobilização e (iii) engenharia do meio reacional. As lipases imobilizadas que se destacarem serão utilizadas para o desenvolvimento de processos em síntese de ésteres de interesse industrial, como ésteres de açúcar e ésteres de diácidos, na resolução cinética de racematos com aplicação nas indústrias químicas e farmacêuticas e no melhoramento da qualidade do óleo de pirólise da biomassa triglicérida. Serão utilizadas as lipases de metagenômica LipC12 e suas variantes, LipG9, e a lipase LipBC, isolada de uma cepa selvagem (Burkholderia contaminans LTEB11). Todas estas lipases apresentam características interessantes para aplicação em biocatálise, como atividade e estabilidade em solventes orgânicos, mas suas propriedades ainda poderão ser melhoradas para torná-las competitivas com as lipases comerciais e viabilizar a sua efetiva aplicação em processos industriais. Este projeto levará ao desenvolvimento de novas lipases imobilizadas com aplicação em processos biocatalíticos em meios aquo-restritos e que sejam comparativamente vantajosas em relação às lipases disponíveis comercialmente.
  • Universidade Federal do Paraná - PR - Brasil
  • Mon Dec 04 00:00:00 BRT 2023-Thu Dec 31 00:00:00 BRT 2026
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